Транскрипционные факторы эукариот — это белки, регулирующие уровень транскрипции генов. HIF — это транскрипционный фактор, индуцируемый гипоксией. На схеме изображён процесс регуляции содержания белка HIF-1α в клетке с белком Hsp70. Выберите верные утверждения.

2 попытки

Hsp70 регулирует содержание HIF-1α в клетке по механизму положительной обратной связи.


Мутация в Hsp70, нарушающая его взаимодействие с CHIP, но не с HIF-1α, приведёт к накоплению HIF-1α в клетке.


Мутация в Hsp70, нарушающая его взаимодействие с HIF-1α, но не с CHIP, приведёт к накоплению HIF-1α в клетке.


Нокаут («выключение») гена CHIP приведёт к накоплению HIF-1α в клетке.


Hsp70 регулирует содержание HIF-1α в клетке по механизму отрицательной обратной связи.

Давайте разберём каждый вариант, чтобы определить верные утверждения, основываясь на понимании взаимодействия HIF-1α и Hsp70 в клетке.

Варианты:

1. Hsp70 регулирует содержание HIF-1α в клетке по механизму положительной обратной связи.

   • Положительная обратная связь подразумевает, что Hsp70 увеличивает концентрацию HIF-1α, стимулируя его накопление. Однако известно, что в клетке взаимодействие Hsp70 часто связано с регуляцией и деградацией белков, что скорее относится к отрицательной обратной связи, когда Hsp70 помогает удерживать стабильный уровень HIF-1α, препятствуя его чрезмерному накоплению. Следовательно, это утверждение маловероятно.

2. Мутация в Hsp70, нарушающая его взаимодействие с CHIP, но не с HIF-1α, приведёт к накоплению HIF-1α в клетке.

   • CHIP — это белок, который участвует в процессах деградации белков, связанных с Hsp70. При отсутствии взаимодействия между Hsp70 и CHIP HIF-1α не будет эффективно разрушаться, что приведёт к его накоплению. Этот механизм обусловлен тем, что CHIP, взаимодействуя с Hsp70, меткирует HIF-1α для деградации. Поэтому это утверждение кажется верным.

3. Мутация в Hsp70, нарушающая его взаимодействие с HIF-1α, но не с CHIP, приведёт к накоплению HIF-1α в клетке.

   • Если Hsp70 не сможет взаимодействовать с HIF-1α, Hsp70 не сможет способствовать его направлению на деградацию через CHIP, поскольку Hsp70 помогает распознавать и связываться с HIF-1α. Без этого взаимодействия HIF-1α не будет направляться на разрушение, что также приведёт к его накоплению. Это утверждение также можно считать верным.

4. Нокаут («выключение») гена CHIP приведёт к накоплению HIF-1α в клетке.

   • Если CHIP отсутствует, то путь деградации, который поддерживает нормальный уровень HIF-1α, не будет работать. В результате HIF-1α не сможет эффективно разрушаться, что приведёт к его накоплению. Это утверждение тоже является верным.

5. Hsp70 регулирует содержание HIF-1α в клетке по механизму отрицательной обратной связи.

   • Отрицательная обратная связь предполагает, что Hsp70 участвует в снижении уровня HIF-1α, предотвращая его избыточное накопление. В действительности, Hsp70 совместно с CHIP способствует деградации HIF-1α, поддерживая его концентрацию на приемлемом уровне, что является примером отрицательной обратной связи. Это утверждение также верно.

Вывод:

Верными утверждениями являются:

• Мутация в Hsp70, нарушающая его взаимодействие с CHIP, но не с HIF-1α, приведёт к накоплению HIF-1α в клетке.
• Мутация в Hsp70, нарушающая его взаимодействие с HIF-1α, но не с CHIP, приведёт к накоплению HIF-1α в клетке.
• Нокаут («выключение») гена CHIP приведёт к накоплению HIF-1α в клетке.
• Hsp70 регулирует содержание HIF-1α в клетке по механизму отрицательной обратной связи.

Эти утверждения отражают механизм регуляции HIF-1α в клетке через Hsp70 и CHIP.